金属硫蛋白-3与金属硫蛋白-2的金属结合:亲和力较低，可塑性较高。

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Palumaa P, Tammiste I, Kruusel K, Kangur L, Jornvall H, Sillard R

金属硫蛋白-3与金属硫蛋白-2的金属结合:亲和力较低，可塑性较高。

生物化学生物物理学报2005年3月14日;1747(2):205-11。Epub 2004 12月19日。

PubMed ID

15698955 (查看PubMed

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摘要

哺乳动物金属硫蛋白(MTs)参与锌和铜的细胞代谢以及对有毒金属和活性氧的细胞保护。MT-3在大脑中起着特定的作用，在阿尔茨海默病中被下调。为了评估金属结合的差异，我们使用电喷雾电离质谱(ESI-MS)对MT-3和MT-2进行了直接金属竞争实验。结果表明，MT-3与Zn2+和Cd2+离子的结合比MT-2弱，但具有较高的金属结合能力和塑性。Cd2+离子滴定表明，MT-2和MT-3各自簇的金属结合亲和性依次递减:MT-2的四金属簇、>、MT-2的三金属簇、MT-3的四金属簇、>、MT-3的三金属簇、>、MT-3的额外金属结合位点。为了研究MT-3在贫锌细胞条件下金属结合亲和力较弱和抗蛋白水解能力增强的原因，我们用CD光谱研究了apo-MT-3和apo-MT-2的二级结构。结果表明，载波-MT-3和载波- mt -2在水缓冲液中的螺旋含量几乎相等(约10%)，但MT-3在tfe -水混合物中形成α -螺旋二级结构的倾向略高。二级结构预测也表明了MT-3和MT-2之间的一些差异，通过预测普通MTs的随机线圈，但对MT-3的22%的α螺旋结构。综上所示，所有结果进一步凸显了MT-3与普通MTs的差异，这可能与它们的功能特异性有关。

引用本文的药库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
锌	Metallothionein-2	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节
乙酸锌	Metallothionein-2	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节
氯化锌	Metallothionein-2	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节
硫酸锌，形式不明	Metallothionein-2	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节