S100蛋白的锌结合位点被发现。Ca2+结合的人银屑病蛋白(S100A7)在Zn2+负载和Zn2+游离状态下的两个晶体结构。

文章的细节

引用

复制到剪贴板

Brodersen DE, Nyborg J, Kjeldgaard M

S100蛋白的锌结合位点被发现。Ca2+结合的人银屑病蛋白(S100A7)在Zn2+负载和Zn2+游离状态下的两个晶体结构。

生物化学。1999 2月9日;38(6):1695-704。

PubMed ID

10026247 (查看PubMed

］

摘要

人类银屑病素(S100A7)的天然钙结合形式的晶体结构已经从含有和不含二价锌的两种蛋白质晶体形式中确定。二聚体蛋白质的整体结构与先前确定的荷取代结构非常相似。该结构还揭示了蛋白质的锌结合位点，它是由三个组氨酸和一个天冬氨酸残基形成的。这些残基结合在一起，以一种类似于某些金属蛋白酶，特别是蛋白质的胶原酶家族的模式来协调锌离子。序列比较表明，这个锌位点存在于许多S100家族的剩余成员中。S100A7在缺锌条件下结晶的结构进一步表明，缺锌导致相邻空的、扭曲的EF-hand环重组，使其类似于一个含钙的EF-hand。

引用本文的药库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
锌	蛋白质S100-A7	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节
乙酸锌	蛋白质S100-A7	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节
氯化锌	蛋白质S100-A7	蛋白质	人类	未知的	粘结剂	细节
硫酸锌，形式不明	蛋白质S100-A7	蛋白质	人类	未知的	粘结剂	细节

多肽

的名字	UniProt ID
蛋白质S100-A7	P31151	细节