脚手架蛋白RACK1与雄激素受体相互作用,促进相互通过蛋白激酶C信号通路。
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里加斯AC, Ozanne DM、尼尔·德·罗布森CN
脚手架蛋白RACK1与雄激素受体相互作用,促进相互通过蛋白激酶C信号通路。
生物化学杂志。2003年11月14日,278 (46):46087 - 93。Epub 2003年9月4。
- PubMed ID
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12958311 (在PubMed]
- 文摘
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雄激素受体(AR)、核激素受体超家族的成员函数作为ligand-dependent转录因子调控基因参与细胞增殖和分化。使用一个C端地区人类AR在酵母二者混合的屏幕,我们已经识别出RACK1 (C激活受体激酶1)作为AR-interacting蛋白质。RACK1这个报告中我们发现,先前被证明是一个蛋白激酶C (PKC)的锚定蛋白决定了激活的本地化PKCbetaII同种型,便于ligand-independent AR核易位在PKC激活indolactam诉我们也观察到RACK1抑制ligand-dependent和独立AR transactivation PKC激活。染色质免疫沉淀反应化验,我们演示基于“增大化现实”技术减少招聘AR-responsive前列腺特异性抗原(PSA)启动子后PKC的刺激。此外,长时间暴露于indolactam V, PKC激活,导致前列腺癌减少PSA mRNA表达LNCaP细胞。最后,我们发现PKC激活的影响AR和PSA蛋白表达androgen-treated LNCaP细胞。我们的数据表明RACK1函数作为该协会的脚手架和修改的基于“增大化现实”技术的PKC激活易位的基于“增大化现实”技术的细胞核,但使AR无法激活靶基因的转录。