一种新的多毛纲植物沙蚕纤溶丝氨酸蛋白酶:纯化和鉴定。

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张勇，崔健，张锐，王勇，洪明

一种新的多毛纲植物沙蚕纤溶丝氨酸蛋白酶:纯化和鉴定。

生物化学。2007年1月;89(1):93-103。Epub 2006年8月22日。

PubMed ID

16950556 (查看PubMed

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摘要

从多毛纲植物蚕(Neanthes) virens (Sars)体腔液中鉴定并纯化出一种新的纤溶丝氨酸蛋白酶，命名为N-V蛋白酶。N-V蛋白酶是一种29kDa的单链蛋白，等电点pH为4.5。它能高效水解纤维蛋白原的α -链，而对β -链和γ -链(Aalpha>Bbeta>gamma)的水解效率较低。蛋白水解活性在pH 7.8为45℃时达到峰值，其活性被丝氨酸蛋白酶抑制剂DFP (I(50)=5.8 x 10(-4)M)和PMSF (I(50)=5.5 x 10(-2)M)完全抑制，而TLCK (I(50)=7.7 x 10(-1) M)几乎完全抑制。但抑肽酶、弹性蛋白酶、SBTI、苯甲脒、PCMB、EDTA、EGTA、碘乙酸酯、E64和β -巯基乙醇对蛋白酶活性没有影响。因此，N-V蛋白酶被鉴定为丝氨酸蛋白酶。用质谱法测定N-V蛋白酶的一级氨基酸序列(N-V蛋白酶，No。P83433)。根据MALDI-TOF MS分析，NCBI非冗余蛋白序列数据库中没有与N-V蛋白酶序列匹配的蛋白。因此N-V蛋白酶是一种新的、特殊的蛋白质。此外，我们还成功建立了N. virens全体表达cDNA文库(数据未显示)。

引用本文的药库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
丝氨酸	丝氨酸-tRNA连接酶，细胞质	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节