多柄鞘杆菌和斯托尔贝弧菌膜相关可溶性丝氨酸棕榈酰转移酶的分子特性。

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Ikushiro H, Islam MM, Tojo H, Hayashi H

多柄鞘杆菌和斯托尔贝弧菌膜相关可溶性丝氨酸棕榈酰转移酶的分子特性。

细菌学报。2007 8月;189(15):5749-61。Epub 2007年6月8日。

PubMed ID

17557831 (查看PubMed

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摘要

丝氨酸棕榈酰转移酶(SPT)是鞘脂生物合成的关键酶，催化l-丝氨酸与棕榈酰辅酶a (CoA)脱羧缩合生成3-酮二氢鞘醇(KDS)。真核spt由紧密膜相关的异二聚体组成，属于吡哆醛5'-磷酸(PLP)依赖性α -恶胺合成酶家族。少动鞘hingomonas paucimobilis是一种含有鞘脂的细菌，含有丰富的水溶性同二聚体SPT，属于同一家族(H. Ikushiro et al.， J. Biol。化学。276:18249-18256,2001)。这种酶适合于详细的SPT机理研究，虽然还没有获得适合于高分辨率结晶学的单晶。目前，我们已经分别从多vorum Sphingobacterium multivorum, spiritivorum Sphingobacterium spiritivorum和stolpii bdello弧菌中分离出3个新的SPT基因。每个基因产物与两个真核亚基的序列一致性约为30%，推测的催化氨基酸残基是保守的。所有细菌spt都成功地在大肠杆菌中过量产生，并纯化为水溶性活性同型二聚体。纯化的SPTs具有plp依赖性酶的光谱特性。通过高效液相色谱/质谱分析证实了细菌SPTs的KDS形成。 The Sphingobacterium SPTs obeyed normal steady-state ordered Bi-Bi kinetics, while the Bdellovibrio SPT underwent a remarkable substrate inhibition at palmitoyl CoA concentrations higher than 100 microM, as does the eukaryotic enzyme. Immunoelectron microscopy showed that unlike the cytosolic Sphingomonas SPT, S. multivorum and Bdellovibrio SPTs were bound to the inner membrane of cells as peripheral membrane proteins, indicating that these enzymes can be a prokaryotic model mimicking the membrane-associated eukaryotic SPT.

引用本文的药库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
丝氨酸	丝氨酸-丙酮酸氨基转移酶	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节