与乙嘧啶beta-hexosaminidase B的晶体结构在复杂,潜在的药理女伴。

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贝特曼KS,查MM, Mahuran DJ, Tropak M,詹姆斯锰

与乙嘧啶beta-hexosaminidase B的晶体结构在复杂,潜在的药理女伴。

J地中海化学。2011年3月10日,54 (5):1421 - 9。doi: 10.1021 / jm101443u。2011年1月25日Epub。

PubMed ID

21265544 (在PubMed

]

文摘

beta-Hexosaminidases (beta-hex)是一组糖基水解酶同功酶分解中性和sialylated鞘糖脂在溶酶体中,从而防止他们集结在神经元细胞。一些突变体beta-hex折叠稳定性下降,导致成人的溶酶体储存形式的疾病。然而,预防有害积累的糖脂只需要10%的野生型活动。乙嘧啶(PYR)是一种潜在的药理女伴,通过稳定这些突变体酶充分允许更多beta-hex到溶酶体中,可以执行其功能。x射线结构之间复杂的人类beta-hexosaminidase B (HexB)和PYR已经决心2.8。PYR结合的活性部位HexB几个有利的范德华接触和氢键。小的调整所需的酶结构适应配体,和细节的PYR的抑制和稳定性能进行了讨论。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
乙嘧啶	Beta-hexosaminidaseβ亚基	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节